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알츠하이머 병은 뇌의 퇴행성 질환입니다. 알츠하이머의 뇌의 구조가 정상적인 뇌와 어떻게 다른지 이해하면 통찰력을 얻을 수 있습니다. 그것은 우리가이 쇠약 해지는 질병의 결과로 사랑하는 사람들에게 일어나는 변화에 더 잘 대처하는 데 도움이 될 수 있습니다.알츠하이머 병에서 알츠하이머 병에 걸린 뇌의 모양은 정상적인 뇌와 매우 다릅니다. 대뇌 피질 위축. 이는 뇌의이 영역이 축소되고이 수축이 정상 뇌의 대뇌 피질과 극적으로 다르다는 것을 의미합니다. 대뇌 피질은 뇌의 외부 표면입니다. 그것은 모든 지적 기능을 담당합니다. 부검시 뇌에서 관찰 할 수있는 두 가지 주요 변화가 있습니다.
- 뇌 주름 (회)에있는 뇌 물질의 양이 감소합니다.
- 뇌 주름 (고랑)의 공간이 크게 확대됩니다.
현미경으로 보면 뇌에도 많은 변화가 있습니다.
알츠하이머의 뇌에서 발견 된 두 가지 주요 발견은 아밀로이드 플라크와 신경원 섬유 엉킴입니다. 아밀로이드 플라크는 뉴런 외부에서 발견되고, 신경원 섬유 플라크는 뉴런 내부에서 발견됩니다. 뉴런은 뇌 내의 신경 세포입니다.
플라크와 엉킴은 알츠하이머 병이없는 사람들의 뇌에서 발견됩니다. 알츠하이머 병에서 중요한 것은 총량입니다.
아밀로이드 플라크의 역할
아밀로이드 플라크는 대부분 B- 아밀로이드 단백질이라는 단백질로 구성되어 있으며 그 자체가 APP (아밀로이드 전구체 단백질)이라는 훨씬 더 큰 단백질의 일부입니다. 이들은 아미노산입니다.
우리는 APP가 무엇을하는지 모릅니다. 그러나 우리는 APP가 세포에서 만들어지고 세포막으로 운반되고 나중에 분해된다는 것을 알고 있습니다. APP (아밀로이드 전구체 단백질)의 분해에는 두 가지 주요 경로가 관련됩니다. 하나의 경로는 정상이며 문제를 일으키지 않습니다. 두 번째는 알츠하이머와 다른 치매에서 나타나는 변화를 초래합니다.
알츠하이머 병으로 이어지는 경로 고장
두 번째 분해 경로에서 APP는 효소 B- 세 크레타 제 (B = 베타) 다음에 y- 세 크레타 제 (y = 감마)에 의해 분할됩니다. 결과적으로 생성되는 일부 단편 (펩티드라고 함)은 서로 달라 붙어 올리고머라고하는 짧은 사슬을 형성합니다. 올리고머는 ADDL, 아밀로이드-베타 유래 확산 성 리간드로도 알려져 있습니다. 아밀로이드 베타 42의 올리고머는 뉴런 간의 통신에 문제를 일으키는 것으로 나타났습니다. 아밀로이드 베타 42는 또한 작은 섬유 또는 원 섬유를 생성합니다. 서로 달라 붙으면 아밀로이드 플라크가 형성됩니다. 이러한 플라크 중 일부는 뉴런 세포의 막에 자신을 삽입하여 세포 외부의 물질이 새어 들어가 추가 손상을 일으킬 수 있습니다. 이 손상은 아밀로이드 베타 42 펩티드의 축적을 초래하여 뉴런 기능 장애를 유발합니다.
신경 섬유 엉킴의 역할
알츠하이머의 뇌에서 발견 된 두 번째 주요 발견은 신경 섬유 엉킴입니다. 신경 섬유 엉킴은 타우 단백질이라는 단백질로 구성됩니다. 타우 단백질은 뉴런의 구조에서 중요한 역할을합니다. 알츠하이머 타우 단백질을 가진 사람들의 경우 과민성 효소를 통해 이상을 일으켜 신경 섬유 엉킴을 형성합니다. 신경 섬유 엉킴은 세포의 죽음을 초래합니다.
알츠하이머의 뇌 요약
뇌 기능에 대한 아밀로이드 플라크와 신경원 섬유 엉킴의 역할은 결코 완전히 이해되지 않습니다. 대부분의 알츠하이머 병 환자는 플라크와 엉킴의 증거를 보여 주지만, 소수의 알츠하이머 환자는 플라크 만 있고 일부는 신경 섬유 얽힘 만 있습니다.
알츠하이머 병 만있는 플라크를 가진 사람들은 일생 동안 더 느린 속도의 악화를 보입니다. 신경 섬유 엉킴은 또한 전두 측두엽 치매라고하는 다른 퇴행성 뇌 질환의 특징입니다.
알츠하이머 병에 대한 연구는 뇌의 해부학과 생리학에 대해 점점 더 많이 밝혀지고 있습니다. 알츠하이머 병의 뇌에서 관찰되는 플라크와 엉킴의 역할에 대해 더 많이 이해하면 알츠하이머 병의 중요한 돌파구와 치료법에 가까워집니다.